El biólogo molecular y biofísico británico Richard Henderson, nació Edimburgo, Escocia, Reino Unido el 19 de julio de 1945. Es un pionero en el campo de la microscopía electrónica de moléculas biológicas. Compartió el Premio Nobel de Química en 2017 con Jacques Dubochet y Joachim Frank.
Comenzó sus estudios de posgrado en la Universidad de Edimburgo y obtuvo un doctorado en la Universidad de Cambridge. Trabajó en la Universidad de Cambridge desde 1973. Su trabajo en criomicroscopía electrónica le valió el Premio Nobel de Química en 2017, que comparte con Jacques Dubochet y Joachim Frank.
Henderson trabajó en la estructura y el mecanismo de la quimotripsina para su doctorado con David Blow en el Laboratorio de Biología Molecular de MRC. Su interés en las proteínas de membrana lo llevó a trabajar en los canales de sodio con voltaje regulado como investigador postdoctoral en la Universidad de Yale. Cuando volvió al Laboratorio de Biología Molecular de MRC en 1975, Henderson trabajó con Nigel Unwin estudiando la estructura de la proteína de membrana bacteriorodopsina mediante microscopía electrónica.
Un artículo publicado en Nature por Henderson y Unwin (1975) estableció un modelo estructural de baja resolución para la bacteriorodopsina que mostró que la proteína consta de siete hélices transmembrana. Ese documento fue importante por varias razones, una de las cuales fue que mostraba que las proteínas de membrana tenían estructuras bien definidas y que podían darse en ellas las hélices alfa transmembrana. Después de 1975, Henderson continuó trabajando en la estructura de la bacteriorodopsina sin Unwin. En 1990, publicó un modelo atómico de bacteriorodopsina mediante cristalografía electrónica en el Journal of Molecular Biology. Ese fue el segundo modelo atómico de una proteína de membrana. Las técnicas desarrolladas por Henderson para la cristalografía de electrones aún están en uso.
Junto con Chris Tate, Henderson ayudó a desarrollar la termoestabilización conformacional: un método que permite que las proteínas se vuelvan más estables al tiempo que mantienen la conformación de interés elegida. Ese método ha sido fundamental para cristalizar y resolver las estructuras de varios receptores acoplados a proteínas G (GPCR). Con ayuda de la organización benéfica LifeArc, Henderson y Tate fundaron la start-up (empresa de nueva creación) MRC, Heptares Therapeutics Ltd (HTL) en 2007.
En los últimos años, Henderson ha vuelto a la investigación práctica centrada en el microscopio electrónico de partículas individuales. Es uno de los primeros defensores de la idea de que la microscopía electrónica de partículas individuales es capaz de determinar modelos de resolución atómica para proteínas. Según explica en un artículo de 1995 en Quarterly Reviews of Biofísica, Henderson apunta a poder obtener rutinariamente estructuras atómicas sin cristales.
Ha realizado contribuciones fundamentales a muchos de los enfoques utilizados en el microscopio electrónico de partículas individuales y que ha sido pionero en el desarrollo de detectores directos de electrones lo que recientemente permitió que la microscopía crioelectrónica de partículas individuales alcanzara sus objetivos.
Referencias
- Richard Henderson. Enciclopedia Británica. https://www.britannica.com/biography/Richard-Henderson-British-biologist
- Richard Henderson (biólogo). Wikipedia. https://es.wikipedia.org/wiki/Richard_Henderson_(bi%C3%B3logo)